Для чего нужна рибосома в животной клетке

Рибосомы: строение и функции

Рибосомы – это как крошечные фабрики в клетке. Они производят белки, которые выполняют различные функции для работы клетки.

Рибосомы или находятся в жидкости внутри клетки, что называется цитоплазмой, или присоединены к мембране. Их можно найти как у прокариотах (бактерий), так и у эукариотах (животные и растения). Больше о химическом составе и структуре клетки читайте в учебнике по биологии за 9 класс Л.И. Остапченко.

Рибосома имеет два основных компонента, которые называются большой и малой субъединицами. Эти две единицы объединяются, когда рибосома готова выработать новый белок. Они состоят из цепей РНК и различных белков.

В большой субъединицы содержатся сайты, где создаются новые связи при создании белков. Малая субъединица на самом деле не так уж и мала, только немного меньше, чем большая. Она отвечает за поток информации при синтезе белка.

Согласно величине константы седиментации, которая зависит от размера частиц, их формы и плотности, рибосомы разделяют на 70S (S является единицей измерения Сведберга) – прокариотические и 80S – эукариотические. Рибосомы хлоропластов высших растений относятся к 70S типа. Митохондриальные рибосомы грибов имеют коэффициент седиментации 75S, а митохондрии млекопитающих содержат мини-рибосомы – 55S, хотя функциями они похожи на 70S рибосом прокариот.

Основная работа рибосомы – это изготовление белков для клетки. Клетке необходимо изготовить сотни белков, поэтому рибосома требует конкретных инструкций, как изготовить каждый. Эти инструкции поступают из ядра в виде месенджерних РНК. В м-РНК содержатся конкретные коды, которые действуют как рецепт, чтобы рассказать рибосоме, как сделать белок.

В выработке белков есть два основных этапа: транскрипция и трансляция. Рибосома делает этап трансляции. Узнать больше о белках можно в учебнике по биологии за 9 класс В.И. Соболя.

Трансляция – это процесс получения инструкций от м-РНК и превращения ее в белок. Основной задачей функционирования живой клетки считается биосинтез белка. Для воспроизведения этой операции абсолютно во всех клеточных организмах находятся рибосомы. Рибосома делает следующие шаги, чтобы сделать белок:

Две субъединицы объединяются вместе с РНК для обмена сообщениями.

Рибосома распознает тритонуклеотидные кодоны м-РНК.

Рибосома движется вниз по РНК, читая инструкции о том, какие аминокислоты присоединить к белку. Для отличия аминокислот в клетке существуют особые «адаптеры» – молекулы т-РНК. Они напоминают форму листа клевера, имеющий область (антикодон), соответствующую кодону м-РНК, и еще один участок для присоединения аминокислоты, которая комплиментарная этому кодону.

Рибосома присоединяет аминокислоты, образующие белок. Прикрепление аминокислот к т-РНК происходит в энергозависимой реакции с помощью ферментов аминоацил-т-РНК-синтетазы.

Рибосома прекращает строить белок, когда он достигает кода «стоп» в РНК, который сообщает ему, что белок готов.

Интересные факты о рибосоме:

Название рибосомы происходит от рибонуклеиновой кислоты (РНК), которая дает указания по изготовлению белков.

Рибосомы изготавливаются внутри ядра. После того, как они готовы, они направляются за его пределы через поры в мембране ядра.

Рибосомы отличаются от большинства органелл тем, что они не окружены защитной мембраной.

Рибосому было открыто в 1974 году Альбертом Клодом, Кристианом де Дюве и Джорджем Эмилем Палладом. Они получили Нобелевскую премию за свое открытие.

Источник

Строение и функции рибосом. Биосинтез белков и значение рибосом для организма

Рибосомы — субмикроскопические немембранные органеллы, необходимые для синтеза белка. Они объединяют аминокислоты в пептидную цепь, образуя новые белковые молекулы. Биосинтез осуществляется по матричной РНК путем трансляции.

Особенности строения

Рибосомы находятся на гранулярном эндоплазматическом ретикулуме или свободно плавают в цитоплазме. Крепятся они к эндоплазматической сети своей большой субъединицей и синтезируют белок, который выводится за пределы клетки, используется всем организмом. Цитоплазменные рибосомы в основном обеспечивают внутренние потребности клетки.

Форма шаровидная или овальная, в диаметре около 20нм.

На этапе трансляции к мРНК может прикрепляться несколько рибосом, образуя новую структуру – полисому. Сами же они образуются в ядрышке, внутри ядра.

Выделяют 2 вида рибосом:

Строение обоих видов идентичное. В состав рибосомы входят две субъединицы — большая и малая, которые в сочетании напоминают гриб. Объединяются они при помощи ионов магния, сохраняя между соприкасающимися поверхностями небольшую щель. При дефиците магния субъединицы отдаляются, происходит дезагрегация и рибосомы уже не могут выполнять свои функции.

Химический состав

Рибосомы состоят из высокополимерной рибосомальной РНК и белка в соотношении 1:1. В них сосредоточено примерно 90% всей клеточной РНК. Малая и большая субъединицы содержат около четырех молекул рРНК, которая имеет вид нитей собранных в клубок. Окружены молекулы белками и формируют вместе рибонуклеопротеид.

Полирибосомы – это объединение информационной РНК и рибосом, которые нанизываются на нить иРНК. В период отсутствия синтезирующих процессов, рибосомы разъединяются и обмениваются субъединицами. При поступлении иРНК они снова собираются в полирибосомы.

Количество рибосом может изменяться в зависимости от функциональной нагрузки на клетку. Десятки тысяч находятся в клетках с высокой митотической активностью (меристема растений, стволовые клетки).

Образование в клетке

Субъединицы рибосом формируются в ядрышке. Матрицей для синтеза рибосомальной РНК является ДНК. Для полного созревания они проходят несколько этапов:

Биосинтез белков на рибосомах

Трансляция или синтез белков на рибосомах с матрицы иРНК – конечный этап преобразования генетической информации в клетках. Во время трансляции информация, закодированная в нуклеиновых кислотах, переходит в белковые молекулы со строгой последовательностью аминокислот.

Трансляция – весьма непростой этап (в сравнении с репликацией и транскрипцией). Для проведения трансляции в процесс включаются все виды РНК, аминокислот, множество ферментов, которые могут исправлять погрешности друг друга. Самые важные участники трансляции – это рибосомы.

После транскрипции, новообразованная молекула иРНК, выходит из ядра в цитоплазму. Здесь после нескольких преобразований она соединяется с рибосомой. При этом аминокислоты приводятся в действие после взаимодействия с энергетическим субстратом – молекулой АТФ.

Аминокислоты и иРНК имеют разный химический состав и без постороннего участия не могут взаимодействовать между собой. Для преодоления этой несовместимости существует транспортная РНК. Под действием ферментов аминокислоты соединяются с тРНК. В таком виде они переносятся на рибосому и тРНК, с определенной аминокислотой, прикрепляется на иРНК в предназначенном месте. Далее рибосомальные ферменты формируют пептидную связь между присоединенной аминокислотой и строящимся полипептидом. После рибосома перемещается по цепи информационной РНК, оставляя участок для прикрепления следующей аминокислоты.

Рост полипептида идет до того момента, пока рибосома не встретит «стоп-кодон», который сигнализирует об окончании синтеза. Для освобождения новосинтезированного пептида от рибосомы включаются факторы терминации, окончательно завершающие биосинтез. К последней аминокислоте прикрепляется молекула воды, а рибосома распадается на две субъединицы.

Когда рибосома продвигается дальше по иРНК, она освобождает начальный отрезок цепи. К нему снова может присоединиться рибосома, которая начнет новый синтез. Таким образом, используя одну матрицу для биосинтеза, рибосомы создают одномоментно множество копий белка.

Роль рибосом в организме

Источник

Исследователи раскрыли рецепт создания рибосом. Как это поможет человечеству?

Ученые придумали высокопроизводительный метод построения рибосом, который использует части различных микробов, а также измеряет и оптимизирует способность рибосом катализировать производство белка. Рассказываем о новом исследовании биологов и все, что нужно знать о рибосоме.

Читайте «Хайтек» в

Что такое рибосома?

Рибосоома — важнейшая немембранная органелла всех живых клеток, служащая для биосинтеза белка из аминокислот по заданной матрице на основе генетической информации, предоставляемой матричной РНК (мРНК). Этот процесс называется трансляцией. Рибосомы имеют сферическую или слегка эллипсоидную форму диаметром от 15–20 нанометров (прокариоты) до 25–30 нанометров (эукариоты), состоят из большой и малой субъединиц. Малая субъединица считывает информацию с матричной РНК, а большая — присоединяет соответствующую аминокислоту к синтезируемой цепочке белка.

В эукариотических клетках рибосомы располагаются на мембранах эндоплазматической сети, хотя могут быть локализованы и в неприкрепленной форме в цитоплазме. Нередко с одной молекулой мРНК ассоциировано несколько рибосом, такая структура называется полирибосомой (полисомой). Синтез рибосом у эукариот происходит в специальной внутриядерной структуре — ядрышке.

Какая функция у рибосом?

Рибосомы на внешней поверхности эндоплазматического ретикулума играют важную роль в синтезе белка внутри клеток.

ДНК в ядре клетки несет генетический код, который состоит из последовательностей аденина (A), тимина (T), гуанина (G) и цитозина (C). РНК, которая содержит урацил (U) вместо тимина, переносит код на участки образования белков в клетке. Чтобы создать РНК, ДНК соединяет свои основания с основаниями «свободных» нуклеотидов. Информационная РНК (мРНК) затем перемещается к рибосомам в цитоплазме клетки, где происходит синтез белка. Основные триплеты транспортной РНК (тРНК) соединяются с таковыми из мРНК и в то же время откладывают свои аминокислоты на растущей белковой цепи. Наконец, синтезированный белок высвобождается для выполнения своей задачи в клетке или в другом месте тела.

Рибосомы состоят из рибосомных белков и рибосомальной РНК (рРНК). У прокариот рибосомы примерно на 40% состоят из белка. У эукариот рибосомы примерно наполовину состоят из белка и наполовину из рРНК. Рибосомы обычно состоят из трех или четырех молекул рРНК и примерно от 40 до 80 различных рибосомных белков.

Каждая рибосома состоит из двух субъединиц, большей и меньшей, каждая из которых имеет характерную форму. Субъединицы обычно называют их скоростью седиментации, которая измеряется в единицах Сведберга (S) в центробежном поле. Маленькие и большие субъединицы эукариот обозначаются 40S и 60S, соответственно, в то время как прокариоты содержат небольшую субъединицу 30S и большую субъединицу 50S.

Зачем ученым изучать рибосомы?

Рибосома — это клеточная фабрика по синтезу белка. Обладая скоростью синтеза белка до 20 аминокислот в секунду и точностью 99,99%, необычайная каталитическая способность бактериального механизма трансляции привлекла значительные усилия для разработки, реконструкции и перепрофилирования для биохимических исследований и новых функций. Фундаментальные ограничения на химические процессы, которые может выполнять активный сайт на основе РНК рибосомы, неизвестны до сих пор.

Тем не менее, ученые стремятся создать новые виды рибосом, которые генерируют белки с новыми свойствами.

Исследователи из Института Брода сделали важный шаг в этом направлении. Они придумали высокопроизводительный метод построения рибосом, который использует части различных микробов. Кроме того, он измеряет и оптимизирует способность рибосом катализировать производство белка. В исследовании, опубликованном в Nature Communications, подробно описывается успешное введение более 30 различных рибосом в клетку Escherichia coli.

Напомним, E. coli, или кишечная палочка — вид грамотрицательных палочковидных бактерий, широко распространенных в нижней части кишечника теплокровных животных. Большинство ее штаммов безвредны, однако серотип O157:H7 может вызывать тяжелые пищевые отравления у людей и животных.

Поскольку антибиотики обычно нацелены на рибосомы у различных бактерий, новый метод может стать способом быстрого тестирования новых лекарств, нацеленных только на молекулярные фабрики конкретных патогенов у человека.

Таким образом ученые планируют решить проблему резистентности к антибиотикам. Технология позволит проверять новые лекарства и потенциально обнаруживать молекулы, которые ингибируют рибосомы от патогенов человека, но не комменсальные бактерии. Они помогают иммунной системе распознавать болезнетворные микроорганизмы. Патогенные бактерии при попадании в организм способны вызывать заболевания. Эти бактерии могут распространяться через воду, воздух, почву, а также при физическом контакте.

Работа также дает исследователям новые инструменты для синтетической биологии. Раньше рибосомы E. coli представляли собой основную часть инструментария, доступного синтетическим биологам. Во время работы ученые были заинтересованы в расширении этого инструментария на рибосомы других видов и использовании их для новых приложений.

Как продвинулись ученые?

Исследователи синтетической биологии обычно используют части рибосомы E. coli при конструировании новых макромолекул, но это ограничивает возможности исследователей создавать большее количество молекул.

В начале исследования команда ученых стремилась понять, почему так сложно заставить рибосому другого вида работать в клетке E. coli. Для этого биологи использовали ортогональную трансляцию. Этот метод заставляет рибосому генерировать исключительно определенный белок — в данном случае зеленый флуоресцентный белок (GFP). Если рибосома работала в новой среде, исследователи могли сразу увидеть, что клетка вырабатывает GFP и флуоресцирует зеленым цветом.

Напомним, зеленый флуоресцентный белок выделен из медузы Aequorea victoria, который флуоресцирует в зеленом диапазоне при освещении его светом от синего до ультрафиолетового диапазона.

Используя этот метод, ученые определили, что рибосомы бактерий, тесно связанных с E. coli, могут легко транслировать GFP. Чем более генетически диверсифицированы бактерии, тем труднее их рибосомам работать в кишечной палочке.

Однако команда из Института Брода смогла улучшить функцию рибосом из отдаленно родственных бактерий, введя ключевую РНК и белки, связанные с рибосомами из исходной клетки. Таким образом миниатюрная молекулярная фабрика чувствовала себя как дома и заставляла ее работать с E. coli. Затем исследователи разработали универсальные инженерные правила для ортогональной трансляции, которые можно было бы распространить на любой репортерный белок. Достоверность этих правил ученые подтвердили в тесте на других флуоресцентных белках.

Авторы работы планируют превратить свой подход в платформу для скрининга антибиотиков на предмет ингибирования, специфичного для рибосом, а также для исследования биотехнологических применений сконструированных рибосом.

Источник

Рибосома – минифабрика по производству белков

Одним из наиболее сложных процессов, осуществляемых живыми существами, является, пожалуй, синтез белков — важнейших структурных и функциональных «кирпичиков» любого организма. Подлинное понимание молекулярных процессов, лежащих в его основе, могло бы пролить свет на неимоверно давние события, связанные с тайной зарождения самой Жизни.

Во всех живых организмах, от простейших бактерий до человека, белки синтезируются специальными клеточными устройствами рибосомами. На этих уникальных фабриках происходит образование белковой цепи из отдельных аминокислот.

В клетках, ведущих интенсивный белковый синтез, рибосом очень много: так, в одной бактериальной клетке содержится около 10 тыс. этих минифабрик, составляющих до 30% общей сухой массы клетки! В клетках высших организмов рибосом содержится меньше — их число зависит от типа ткани и уровня метаболизма клетки.

Рибосома синтезирует белок со средней скоростью 10—20 аминокислот в секунду. Точность трансляции исключительно высока — ошибочное включение «неправильного» аминокислотного остатка в цепь белка составляет в среднем одну аминокислоту на 3 тыс. звеньев (при средней длине белковой цепи у человека в 500 аминокислотных остатков), т. е. всего одна ошибка на шесть белков.

О генетическом коде

Программа, задающая последовательность аминокислотных остатков в белке, записана в геноме клетки: около полувека назад было установлено, что аминокислотные последовательности всех белков непосредственно закодированы в ДНК с помощью так называемого генетического кода. Согласно этому коду, универсальному для всех живых организмов, каждой из двадцати существующих аминокислот соответствует свой кодон — тройка нуклеотидов, представляющих собой элементарные единицы цепочки ДНК. Любой белок закодирован в ДНК определенной последовательностью кодонов. Эта последовательность называется геном.

Одна клетка может содержать до 10 тыс. рибосом — белковых минифабрик, составляющих до 30% сухой клеточной массы

Как же эта генетическая информация доходит до рибосомы? На отдельном гене, как на матрице, синтезируется цепь еще одной информационной молекулы — рибонуклеиновой кислоты (РНК). Этот процесс копирования гена, называемый транскрипцией, осуществляется специальными ферментами — РНК-полимеразами.

Но РНК, полученная таким образом, еще не является матрицей для синтеза белка: из нее, вырезаются определенные «некодирующие» куски нуклеотидной последовательности (процесс сплайсинга).

Точность белкового синтеза рибосомой исключительно высока — у человека ошибка составляет один на три тысячи «неправильный» аминокислотный остаток

В результате получается матричная РНК (мРНК), которая и используется рибосомами в качестве программы для синтеза белка. Сам синтез, т.е. перевод генетической информации с языка нуклеотидной последовательности мРНК на язык аминокислотной последовательности белка, называется трансляцией.

Декодирование и синтез

В клетках эукариот одну мРНК обычно транслирует сразу множе­ство рибосом, образуя так называемые полисомы, которые можно отчетливо видеть с помощью электронной микроскопии, позволяющей получать увеличение в десятки тысяч раз.

Как поступают в рибосому аминокислоты, являющиеся строитель­ными кирпичиками для синтеза белка? Еще в 50-х годах прошлого столетия были открыты особые «перевозчики», доставляющие аминокислоты в рибосому, — короткие (длиной менее 80 нуклеотидов) транспортные РНК (тРНК). Специальный фермент присоединяет аминокислоту к одному из концов тРНК, причем каждой аминокислоте соответствует строго определенная тРНК. Синтез белка на рибосоме включает три основные стадии: начало, удлинение полипептидной цепи и окончание.

Сама рибосома — одна из самых сложно организованных молекулярных машин клетки — состоит из двух неравных частей, так называемых субчастиц (малой и большой). Ее можно легко разделить на части центрифугированием при сверхвысоких скоростях в специальных пробирках с раствором сахарозы, концентрация которой увеличивается сверху вниз. Поскольку малая субчастица в два раза легче большой, они движутся от верха пробирки к дну с разными скоростями.

Малая субчастица отвечает за декодирование генетической информации. Она состоит из высокомолекулярной рибосомной РНК (рРНК) и нескольких десятков белков (около 20 у прокариот и более 30 — у эукариот).

В раковых клетках резко повышается уровень некоторых рибосомных белков. Возможная причина — сбои в механизмах авторегуляции их производства

Большая субчастица, ответст­венная за образование пептидной связи между аминокислотными остатками, состоит из нескольких рРНК: одной высокомолекулярной и одной (или двух в случае эукариот) низкомолекулярной, а также нескольких десятков белков (более 30 у прокариот и до 50 у эукариот). О масштабе деятельности рибосом можно судить хотя бы по тому факту, что рибосомная РНК составляет около 80 % всей РНК клетки, тРНК, транспортирующая аминокислоты, — около 15 %, тогда как матричная РНК, несущая информацию о белковой последовательности, — лишь 5 %!

Нужно отметить, что рибосомные белки наделены множеством других, дополнительных функций, которые могут проявляться на разных этапах жизнедеятельности клетки. Например, рибосомный белок S3 человека — один из ключевых белков центра связывания мРНК на рибосоме — принимает также участие в «ремонте» повреждений в ДНК (Kim et al., 1995), участвует в апоптозе (запрограммированной гибели клетки) (Jung et al., 2004), а также защищает от разрушения белок теплового шока (Kim et al., 2006).

Кроме того, чересчур интенсивный синтез некоторых рибосомных белков может свидетельствовать о развитии злокачественной трансформации клетки. Например, значительное повышение уровня пяти рибосомных белков было обнаружено в опухолевых клетках толстого кишечника (Zhang et al., 1999). Недавно сотрудниками лаборатории структуры и функции рибосом ИХБФМ СО РАН был открыт новый механизм авторегуляции биосинтеза рибосомных белков у человека, основанный на принципе обратной связи. Не­управляемый синтез рибосомных белков, характерный для опухолевых клеток, вероятно, вызван сбоями именно в этом механизме. Дальнейшие исследования в этой области представляют особый инте¬рес не только для ученых, но и для медиков.

Работает как «рибозим»

Удивительно, но, несмотря на миллиарды лет эволюции, разделяющие бактерии и человека, вторичная структура рибосомальных РНК у них мало различается.

О том, как уложена рРНК в субчастицах и каким образом она взаимодействует с рибосомными белками, до недавнего времени было известно не много. Революционный сдвиг в понимании устройства рибосомы на молекулярном уровне произошел на рубеже нового тысячелетия, когда с помощью рентгеноструктурного анализа удалось расшифровать на уровне отдельных атомов структуру рибосом простейших организмов и их модельных комплексов с мРНК и тРНК. Это позволило понять молекулярные механизмы декодирования генетической информации и образования связей в молекуле белка.

Оказалось, что оба важнейших функциональных центра рибосомы — как декодирующий на малой субчастице, так и отвечающий за синтез белковой цепочки на большой субчастице — сформированы не белками, а рибосомной РНК. То есть, рибосома работает подобно рибозимам — необычным ферментам, состоящим не из белков, а из РНК.

Рибосомные белки, тем не менее, также играют важную роль в работе рибосомы. В отсутствие этих белков рибосомные РНК совершенно неспособны ни декодировать генетическую информацию, ни катализировать образование пеп­тидных связей. Белки обеспечивают необходимую для работы рибосомы сложную «укладку» рРНК в функциональных центрах, служат «передатчиками» изменений пространственной структуры рибосомы, необходимых в процессе работы, а также связывают различные молекулы, влияющие на скорость и точность процесса белкового синтеза.

Сама рабочая схема белкового цикла в принципе одинакова для рибосом всех живых существ. Однако до сих пор неизвестно, до какой степени схожи молекулярные механизмы работы рибосом у разных организмов. Особенно не хватает информации об устройстве функциональных центров рибосом высших организмов, которые изучены гораздо хуже, чем рибосомы простейших.

Это связано с тем, что многие из методов, успешно использованных для исследования рибосом прокариот, оказались для эукариот неприменимыми. Так, из рибосом высших организмов не удается получить кристаллы, пригодные для рентгеноструктурного анализа, а их субчастицы невозможно «собрать» в пробирке из смеси рибосомных белков и рРНК, как это делается у простейших.

От низших — к высшим

И все-таки способы получения сведений о строении функциональных центров рибосом высших организмов существуют. Одним из таких методов является метод химического аффинного сшивания, разработанный 35 лет назад в отделе биохимии НИОХ СО АН СССР (ныне ИХБФМ СО РАН) под руководством академика Д. Г. Кнорре.

Метод основан на использовании коротких синтетических мРНК, несущих в выбранном положении химически активные («сшивающие») группы, которые в нужный момент можно активировать (например, облучая мягким ультрафиолетовым светом).

Метод аффинного химического сшивания был разработан 35 лет назад в отделе биохимии НИОХ СО АН СССР (ныне ИХБФМ СО РАН) под руководством академика Д. Г. Кнорре.До появления рентгеноструктурного анализа рибосом он использовался во всем мире для изучения рибосом у прокариот.
Этот метод и сегодня является основным для изучения структурно-функциональной организации рибосом высших организмов

Достоинство этого метода в том, что сшивающую группу можно присоединить практически к любому нуклеотидному остатку мРНК и в результате получить детальную информацию о его окружении на рибосоме. Используя набор коротких мРНК с разным расположе­нием сшивающей группы, нам удалось определить рибосомные белки и нуклеотиды рРНК рибосомы человека, образующие канал для считывания генетической инфор­мации в процессе трансляции.

Впервые экспериментально удалось показать, что все нуклеотиды рРНК малой рибосомной частицы человека, соседствующие с кодонами мРНК, расположены в консервативных районах вторичной структуры молекулы рРНК. Более того, их расположение совпадает с положением соответствующих нуклеотидов во вторичной структуре рРНК рибосом низших организмов. Это позволило сделать вывод, что эта часть рибосомной РНК малой субчастицы составляет эволюционно консервативный «кор» (сердцевину) рибосомы, структурно идентичный у всех организмов.

С другой стороны, в устройстве мРНК-связывающего канала рибосом у человека и низших организмов обнаружен ряд принципиальных различий. Оказалось, что у высших организмов рибосомные белки играют намного большую роль в формировании этого канала, чем у прокариот, кроме того, в этом участвуют также белки, не имеющие «двойников» (гомологов) у низших организмов.

Почему же, несмотря на то, что функция рибосомы практически не изменилась в процессе эволюции, в организации декодирующего центра рибосом у высших организ­мов появились специфичные черты? Вероятно, это связано с более сложной и многостадийной регуляцией белкового синтеза у эукариот по сравнению с прокариотами, в ходе которой рибосомные белки мРНК-связывающего канала могут взаимодействовать не только с мРНК, но и с различными факторами, влияющими на эффективность и точность трансляции. Так ли это, покажут дальнейшие исследования.

Источник